¿Cómo regulan las células sus reacciones metabólicas?

Las células son fábricas químicas complejas, sabemos que el metabolismo es la suma de todas las reacciones químicas y sus reacciones están enlazadas en secuencias llamadas rutas metabólicas.
​En las rutas metabólicas (Imagen 1) la molécula reactante inicial (A) sufre una serie de reacciones cada una catalizada por una enzima específica da por resultado un producto, este producto sirve al reactante para la siguiente reacción de la ruta. Las rutas metabólicas están conectadas para que el producto sirva al reactante de la siguiente reacción.

Imagen 1. Rutas metabólicas simplificadas

​ATP Y ADP
¿QUE ES ATP?
Es un nucleótido fundamental en la obtención de energía celular. Está formado por una base nitrogenada (adenina) unida al carbono 1 de un azúcar de tipo pentosa, la ribosa, que en su carbono 5 tiene enlazados tres grupos fosfato.

¿QUE ES EL ADP?
Es un nucleótido difosfato, es decir, un compuesto químico formado por un nucleósido y dos radicales fosfato unidos entre sí. En este caso el nucleósido lo componen una base púrica, la adenina, y un azúcar del tipo pentosa que es la ribosa.

Imagen 2. Cambios de ATP a ADP + P.

Cuando consumes alimentos (Imagen 2), tu intestino asimila las moléculas nutrientes en el torrente sanguíneo. Las células luego toman estos nutrientes y los queman químicamente para liberar energía. Por ejemplo, una de las fuentes más importantes de energía celular es la glucosa, una molécula que proviene del almidón y de los muchos azúcares de la dieta. A medida que las células descomponen la glucosa, producen los productos de desecho dióxido de carbono y agua. Utilizan la energía liberada al descomponer una sola molécula de glucosa para hacer aproximadamente 30 moléculas de ATP. O sea que adquieres energía, el ser humano al consumir alimentos el organismo solo absorbe lo que necesita.

Regulación de la síntesis de enzimas por las células. 
La acción de las enzimas están regulada de varias maneras, como altera la velocidad de la síntesis de proteínas, activar enzimas que se encontraban inactivas.
Las células ejercen un control sobre el tipo de proteínas. Los genes que se codifican pueden activarse o desactivarse, dependiendo de lo que necesite la proteína.

Reguladores de la acción de las enzimas:

• Inhibición competitiva
• Inhibición no competitiva
• Regulación alostérica​.



Imagen 3. Inhibición competitiva

• Inhibición por retroalimentación.

-En la inhibición competitiva una sustancia se una al sitio activo, el sustrato normal embona fácilmente en el sitio activo de la enzima cuando no estan inhibida (Imagen 3).

Inhibición no competitiva

-En la inhibición no competitiva una molécula se enlaza a otro sitio de la enzima y distorsiona el sitio activo, de modo que ya no embona en el sustrato. 


-Regulación alostérica: es un modo de regulación de las enzimas por el que la unión de una molécula en una ubicación (sitio alostérico) modifica las condiciones de unión de otra molécula, en otra ubicación (sitio catalítico) de la enzima distante de la primera. ( Imagen 4)

Imagen 4 . A -Sitio activo B -Sitio alostérico C -Sustrato D -regulador E -Enzima Diagrama que representa la regulación alostérica de una enzima

-Inhibición por retroalimentación: ocurre cuando el producto de una reacción enzimática, ya sea al final o en una bifurcación de una vía determinada, actúa como efector alostérico, inhibiendo temporalmente la actividad de una enzima, en un paso anterior de la vía. (Imagen 5).

Imagen 5. Inhibición por retroalimentación

¿Que influye en la actividad de las enzimas?

Las enzimas son las proteínas basadas en moléculas complejas producidas por las células. Existen varias enzimas, que están implicadas en las diferentes reacciones bioquímicas. Cada una de estas enzimas presentes en nuestro cuerpo, puede influir en cualquier reacción de una sustancia química en particular o un conjunto de reacciones. Estas sirven como catalizadores orgánicos y aumentan la velocidad de las reacciones en las que intervienen. En la ausencia de una enzima, la velocidad de una reacción química, se convierte en extremadamente lenta. 

Explicación de la actividad enzimática

Una enzima puede aumentar la velocidad de una reacción química múltiple. Usted se sorprenderá al saber, que los estudios han demostrado, que pueden hacer, que una reacción química sea 10 mil millones de veces más rápida. Las sustancias químicas, que están presentes en el inicio de unos procesos bioquímicos, que se denominan como los sustratos, se someten a cambios químico (s) para formar uno o más productos finales. Básicamente, el sitio activo de las enzimas, forma un enlace temporal con el sustrato. Durante este tiempo, una enzima disminuye la energía de activación de las moléculas participantes, lo que a su vez acelera la reacción. Después de que la reacción haya terminado, el producto recién formado sale de la superficie de la enzima y la enzima recupera su forma original. Por lo tanto, se puede decir, que participa en la reacción sin sufrir ningún cambio físico o químico. Por lo tanto, la misma enzima se utiliza una y otra vez para un proceso específico.

Factores que influyen en la actividad enzimática
Las concentraciones de sustrato y de enzima, tienen un impacto en la actividad de las enzimas. Además, las condiciones ambientales, como la temperatura, el pH, la presencia de inhibidores, etc., también influyen en sus actividades.

1. Cambio en la temperatura
   Todas las enzimas necesitan una temperatura favorable, para que funcionen correctamente. La velocidad de una reacción bioquímica, aumenta con la elevación de la temperatura
2. Cambio en el valor pH
   La eficiencia de una enzima está ampliamente influenciada por el valor del pH de su entorno. Esto se debe a la carga de sus cambios de componentes aminoácidos, con el cambio en el valor de pH. Cada enzima se activa en un nivel de pH específico.
3. Concentración de sustrato
   La concentración de sustrato, desempeña un papel importante en diversas enzimas. Obviamente, esto se debe a una mayor concentración de sustrato, lo que significa, que una mayor cantidad de moléculas de sustrato están involucradas en la actividad de la enzima. 
4. Concentración de enzima
   En cualquier reacción enzimática, la cantidad de las moléculas de sustrato que se trata es mayor, en comparación con la cantidad de las enzimas. Un aumento de la concentración de las enzimas, aumenta la actividad enzimática por la sencilla razón, de que más enzimas participan en la reacción.
5. Inhibidores
   Como el nombre sugiere, los inhibidores son las sustancias, que tienen una tendencia de evitar las actividades de las enzimas. Los inhibidores de la enzima, interfieren con las funciones de la enzima de dos maneras diferentes. Basado en esto, se dividen en dos categorías: los inhibidores competitivos y los inhibidores no competitivos. 
6. ​Factores alostéricos
   Hay algunas enzimas, que tienen un lugar activo y uno o más lugares de regulación, y son conocidas como las enzimas alostéricas. Una molécula que se une con los lugares de la regulación, se conoce como el factor de alostérico.